Enzymer

http://da.wikipedia.org/wiki/Enzym

Et enzym er en katalysator

Et enzym er en katalysator, hvilket vil sige at den forøger en kemisk reaktions hastigheden uden selv at blive forbrugt - i nogle reaktioner kan enzymer være en del af selve reaktionen, men vil blive gendannet.

Mine gamle noter om enzymer:

Baggrunden for enzymer (opbygning/funktioner)
Proteiner: regulere de kemiske processer hos levende organismer, >20 aminosyrer,
Katalysator forøger hastigheden af stofskifteprocesserne
Katalyse: ligevægt, energi barriere, intermediater/transitionsformen (ikke stabile),
Rette konformation, forbruges ikke,
Opbygning
Sammensatte proteiner, som foruden aminosyrekæden indeholder en prostetisk (coenzym) gruppe af en hel anden sammensætning.
Holoenzym: apoenzym + cofaktor
Cofaktor: non-proteindel (proteindel = apoenzym), specificitet (for det substrat og reaktion de katalyser), metalioner eller organiske stoffer (coenzym), fæstnet til apoenzym = prostetisk gruppe,
Bilag 3: Stofferne som enzymet omdanner, er substrater, der binder sig til et ganske bestemt sted på enzymet, nemlig det aktive center, som udgør en lille af molekylet (fig.1). det aktive center er et hulrum omgivet af aminosyrer, således hulrummet får en bestemt form og ladning, lige passende til substratet. Figuren i midten viser dannelsen af enzym-substrat-kompleks. Kort tid efter er det nye molekyle dannet, hvor produktet forlader enzymet, hvor der nu vil blive plads til et nyt substratmolekyle. Hele processen går ganske hurtigt, da enzymerne kan klare mindst 1000 omdannelser pr. minut.

Enzymaktiviteten, aktiveringsenergien
Aktiveringsenergien: (figur 2) En kemisk proces forløber ved frigørelse af energi, hvorfor processens slutproduktenergimængde må være mindre end startproduktet energimængde. For en sådanne proces: A+ B → C + D, skal C+D være større end A + B, for at processen kan forløbe. Energimængde i systemet kalder vi G, hvor energimængdens ændring udtrykkes ved ?G. processen kan kun foreløbe ved fald i den frie energi, hvorfor ?G<0. Det skal energi til for at processen kan forløbe, som fås ved aktiveringsenergien.
Enzymet katalyserer processer ved at nedsætte processernes aktiveringsenergi. Substratet holdes på en måde, så elektronerne og atomerne i processen er rigtig placeret i forhold til hinanden. Enzymerne kan nedsætte aktiveringsenergien og derved har en lang større del af molekylerne et energiniveau, der er over aktiveringsenergien.

Enzymaktivitet: angives som det antal substratmolekyler, enzymmængden kan omdanne til produkt pr. tidsenhed (Vmax).
Faktorer der har indflydelse på enzymaktiviteten:

Substrat koncentration: Enzymaktiviteten vil stige i takt med at der bliver tilført mere og mere substrat. Hastigheden af en enzymatisk proces som funktion af substratkoncentrationen vil ved de små substratkoncentrationen følge en ret linje. Ved større substratkoncentrationen vil hastigheden asymptotisk gå mod den maksimale hastighed: Vmax. Det betyder altså, at der ved en given substratmængde vil alle aktive centre på enzymmolekylerne være engageret i substratomdannelse. Enzymet siges nu at være mættet, og hastigheden af enzymaktiviteten vil være nået et foreløbigt maksimum. Det vil naturligvis kunne ændres hvis der fx tilføres mere enzym. Hastigheden er betinget ved koncentrationen af substrat og enzym, hvorfor vi matematik kan opstille det som følgende: v=k*[E]*[S], hvor k er hastighedskonstanten.
v kan med andre ord siges at være et udtryk for, hvor stor en del af de samlede enzymmængde, der findes op enzym-substrat-kompleks-formen, og derfor kan omdannes til produkt. Derfor har kurven form som en mætningsfunktion ved stigende substratkoncentrationen!
Enzymkoncentration: Da enzymerne ikke bliver forbrugt eller omdannet i de processer de katalyserer og de dermed kan bruges igen og igen, er der kun brug for en lille mængde enzym i forhold til substratmængden. Et typisk enzym kan omdanne 1000 substratmolekyler pr. sekund. generelt vil gælde at enzymaktiviteten vil stige proportionalt med en stigende enzymmængde.

Temperatur Fra fysik og kemi ved vi, at molekyler bevæger sig hurtigere jo varmere omgivelserne bliver. Med stigende temp. vil enzym- og substratmolekyler bevæge sig hurtigere, hvor chancen for "sammenstøder” dermed også stiger. Det betyder, at både enzymaktiviteten og stofomdannelsen stiger med stigende temperaturer.
Det er bevist, at for hver gang temperaturen stiger 10°C, da øges enzymaktiviteten 2-3 gange for enzymatiske processer. Dette gælder dog kun op til en bestemt temperatur, kaldet optimum temperaturen. Her er enzymaktiviteten optimal.
Hvis temperaturen fortsætter med at stige, vil det bevirke enzymaktiviteten drastisk – den vil falde yderligere. Dette fald skyldes at den rumlige struktur af enzymets proteindel ændres på en sådan måde, at enzymets ikke virker ordentligt. Dette kaldes en denaturering. Der sker således en denaturering af apoenzymet ved temp. over en vis størrelse. For de fleste enzymer ligger optimum temperaturen omkring kropstemperaturen, 37grader. Ved denaturering mister de deres sekundær og tertiære struktur, hvorved de mister deres form. De mister enzymfunktionen, da de ikke længere kan binde substratet og cofaktoren til proteindele sammen. Denaturering er en ikke-reversibel proces, hvorfor strukturen ikke bare kommer tilbage ved at sænke temp. Enzymet vil ødelægges permanent.
pH: Det vil være sådan, at et enzym virker bedst ved en bestemt pH. Under og over dette pH optimum vil enzymaktiviteten være lavere. Dette skyldes at pH påvirker enzymets proteindel. Ladningen blandt aminosyrernes syrebase grupper ændres og derved forstyrres de ionbindinger der er med til at opretholde enzymets rumlige struktur. Derved ændres enzymets aktive center på en sådan måde at det ikke kan binde substratmolekyler optimalt mere. Resultatet er at jo længere væk fra enzymets optimale pH man kommer jo færre enzymmolekyler vil virke optimalt.
Modulatorer
Regulatoriske enzymer: regulere enzymaktiviteten, hvor det regulerende stof = modulatorer. Den binder sig til et enzym, som regel et andets sted end det aktive center kaldt regulatorisk center og ændrer på enzymaktiviteten. Formændringen medfører at enzymet ved det aktive centers ændres, hvorved det enten bedre kan binde substratet og enzymprocessen fremmes eller også går det svært får substratet at binde sig og enzymprocessen hæmmes. Da de regulatoriske enzymer ændrer form under pårvirkning af modulatorer, siger man at de er allosteriske (forskellig form)..

Hæmning og regulering
Kompetitive hæmmer
Kompetitiv hæmning finder man blandt stoffer der ligner et enzyms normale substrat så meget, at det kan passe ind i enzymet aktive center og derved optage enzymet. Substratet og det kompetitive stof konkurrerer altså om pladsen på et enzymmolekyle. Brugen af kompetitive enzymhæmmere anvendes i stor stil i medicin. Pennicilin er et eksempel på en kompetitiv enzymhæmmer. Det blokerer det aktive center hos et enzym der anvendes af mange bakterier til at danne cellevæg.
Non-kompetitive hæmning
Ved non-kompetitiv hæmning ligner substrat og enzymhæmmer ikke hinanden. Det enzymhæmmende stof binder sig til enzymet på et andet sted end det aktive center. Herfra hæmmer det enzymets funktion. Det kan ske ved fysisk at blokere adgangen til det aktive center eller ved at ændre enzymets form.

sygt!

Fuck man det tager mig 10 år for at skrive så noget mærkligt....hihi