Normal hæmoglobin og seglcelle hæmoglobin

Seglcelleanæmi er en autosomal recessiv sygdom, der forekommer, idet der sker en punktmutation i genet for β-globin-kæden på kromosom 11. Glutamin (hydrofil - negativt ladet) erstattes med valin (hydrofob - upolær) ved aminosyre nr.6. Forskellen gør, at de to β-globiner får to uladet sidegrupper hver (4 i alt). Raskt hæmoglobin har 2 uladede grupper, når det ikke er iltet, mens muteret hæmoglobin har 4 uladet grupper, når det ikke er iltet, dette fører til en sammenklumpning. Det er særligt, når muteret hæmoglobin er uiltet, at det klumper sammen, da der kun er to uladet sidegrupper, når det er iltet. Tilsvarende har normalt hæmoglobin ingen uladet grupper ved iltet tilstand.

Ved seglcelleanæmi har hæmoglobin tendens til at antage seglcelleform ved lavt ilttryk. Normal hæmoglobin er dobbelt bikonkav. 

Lille hjælp til at forstå det ovenstående: Hæmoglobin opdeles i 4 subunits: 2 β-globiner og 2 α-globiner. 

Det der sker er at en mutation resulterer i at DNA koder for en anden amino syre. Den nye amino syre Valin,, er hydrofob, og det betyder at den ikke er ladet (som Glutamin er) og derfor binder de helt forskelligt. Som du ved er struktur af proteiner = funktion. Så forestil dig at pga ændringen i EN amino syre (pga de to er så forskellige og binder med forskellige ting) vil helde proteinet folde på en anden måde. Istedet for en sund rød blodcelle som ligner en fuldmåne vil den nu ligne en halvmåne pga forskellen i ladningen af den nye aminosyre. 

Jeg har vedhæftet billede af strukturen.  Det med subunits kan du se på billedet. Det vigtigeste er bare at du lægger mærke til at en lille ændring som EN nukleotid kan blive til en ændring i aminosyre som kan resultere i en helt anden struktur som ænder funktionen.