Biologi

Denaturering!

06. januar 2006 af Eagle-Eye (Slettet)

Der er 2 "Familier" enzymer.. de denaturerede, og de ikke denaturerede,

de denaturerede altsåde essentielle, som vi indtager via føden..
og de ikke-denaturerede, er dem som i forvejen er i maven, som reagere på mavesyren..

Jeg ved at de ikke-denaturerede, er dem som klipper. De klipper dog kun i de enzymer/proteiner som er denaturerede, dette bliver enzymer/proteiner typisk i en pH på 1-2, og det er sådan set det, vi i vores mavesyre har.. Dog kan det også ske ved varme.

Og et kendt eksempel på dette fænomen, er æggehvide fx.

Er der en der gider forklare mig lidt mere om hvordan det fungere? Hvorfor bliver æggehviden hvid - når det fx. steges på panden. Er det noget med enzymaktiviteten?, og isåfald hvad sker der?

Jeg skal lige have det mere systematisk og stabilt bundet til hovedet. =P

Brugbart svar (0)

Svar #1
06. januar 2006 af Dr. MolBio (Slettet)

Proteiner har en meget fast tærtiær struktur, som er enorm vigtig for funktionen af enzymet. Denne tærtiære struktur bliver opretholdt af nogle bindinger:
Hydrogen bindinger, van-der-Waals kræfter, kovalente bindinger osv.

Dvs. der er nogle bindinger som er stærkere end andre, og du kan jo forestille dig at der ikke skal så meget (energi) til at ødelægge de mindre svage bindinger, end de stærke (kovalente) bindinger.
Når de bindinger er væk, eller bliver ødelagt, så denaturerer proteinet.

Hvorfor æggehvide bliver hvidt, når proteinerne denaturerer, ved jeg ikke, men det er ikke alle proteiner som bliver hvide når de denaturerer. :-)

Brugbart svar (0)

Svar #2
06. januar 2006 af 1. Charlotte (Slettet)

Grunden til at æggehviden bliver stiv er, at når den varmes op denaturerer lysozym deri (der findes meget lysozym i æggehvide).
I sin native form er lysozyms funktion her at binde polysakkariderne sammen og holde dem i en næsten kugleformet og stabil struktur. Lysozym mister sin evne (denatureres) når det opvarmes.
Men om det også er derfor, at det skifter til hvidt er jeg ikke helt klar over, men jeg mener at huske, at der er en sammenhæng ;)

Brugbart svar (0)

Svar #3
06. januar 2006 af 1. Charlotte (Slettet)

Og forresten "0:
Ikke-denaturerede proteiner kaldes normalt "native" eller de er i deres "native form".

Og det der med, at essentielle aminosyrer er denaturerede kan jeg ikke lige se...
Denatureret er bare en slags ødelagt form af de native proteiner.
Altså der findes nativt methionin og denatureret methionin. Denatueret er ikke længere funktionsdygtigt på samme måde som det native. Det samme gælder når man snakker DNA, RNA, proteiner osv.

Brugbart svar (0)

Svar #4
06. januar 2006 af 1. Charlotte (Slettet)

De essentielle aminosyrer er dog rigtigt nok de aminosyrer, som kroppen ikke selv kan lave, men har et behov for.. Altså arginin, tryptofan, isoleucin, methionin, treonin, lysin, leucin, valin, histidin og phenylalanin.

Svar #5
06. januar 2006 af Eagle-Eye (Slettet)

Nej, men jeg taler mht. fordøjelsen.

Der er nogle klippende enzymer.. Som jeg mener blev kaldt "Ikke denaturerede" Som så klipper de denaturerede.

De denaturerede er de essentielle

Ikke-denaturerede findes fx. i maven..

Så må det betyde at når de vigtige enzymer i maven, bliver "Vækket til live" af mavesyren, må de enzymer da være ikke-denaturerede.... og dermed fange de essentielle denauturerede - for at spalte dem?.. Som en alm. enzymnøgle regel...

Brugbart svar (0)

Svar #6
04. december 2008 af kim k (Slettet)

Rigtig gode svar

Skriv et svar til: Denaturering!

Du skal være logget ind, for at skrive et svar til dette spørgsmål. Klik her for at logge ind.
Har du ikke en bruger på Studieportalen.dk? Klik her for at oprette en bruger.