substrat

Det er et meget stort emne du begiver dig ud i og husk de kruseduller du skriver på dit papir faktisk også har en 3 dimensionel størrelse.

De 2 stoffer du beskriver er vidt forskellige rent kemisk og ikke helt ligefrem at sammenligne.

det er histidin og tyrosin

Dipol-Dipol bindinger, eller kig eventuelt på molekylernes funktionelle grupper (lone-pairs?)

Jesper

Du skal se på deres struktur og så det her link: http://en.wikipedia.org/wiki/Imidazole er der nogen sammenfald?

*HINT:
Det er det som gør en af aminosyrerne så fandes uforudsigelig ;) men også perfekt for enzymer

Aminosyrers rolle i binding kan inddeles i nogle hovedområder, der omhandler sidegrupperne:

1) Steriske egenskaber

2) Ioniske egenskaber

3) Hydrogenbindinger

4) Hydrofobiske egenskaber

1) Handler om plads. Hvor meget fylder de rent praktisk. Hvis en meget stor sidegruppe (fx Trp eller Arg) udskiftes med en meget lille gruppe (fx Ala) er der stor ændring i deres mulighed for at binde til samme substrat.

2) Handler meget enkelt om ladning. Hvis den oprindelige aminosyre fx er positivt ladet (+) bliver denne ladning stabiliseret af substratet. Hvis den udskiftes med en aminosyre, der er negativt ladet (-) vil den binde meget dårligt. Ladninger er enormt vigtige. Modsatte ladninger tiltrækkes kraftigt, ens ladninger frastødes kraftigt.

3) Især N og OH-grupper er vigtige til at danne hydrogenbindinger. N er acceptor mens OH-grupper er både acceptor og donor. Hvis du udskifter fx Lys med Leu mister du en hydrogenbindgsacceptor, hvilket kan have betydning for binding til substratet.

4) Er et gennemgående koncept i kemi. Hydrofobe enheder har det bedst sammen med andre hydrofobe enheder. At være hydrofob betyder umiddelbart at det ikke kan lide vand. Mere generelt betyder det, at enheden/molekylet er apolært/upolært. Hvis en sidegruppe indeholder hodrofile (det modsatte af hydrofobe) grupper som fx ladede nitrogener, OH-grupper og lign. vil de ligge sig op ad hydrofile områder på substratet. Hvis du udskifter en hydrofil aminosyre (fx Asp) med en hydrofob aminosyre (fx Ile) vil bindingen ændres væsentligt.

Alt-i-alt skal alle disse effekter overvejes.

His og Tyr er ikke meget forskellige størrelsesmæssigt (1), så hvis der er plads til den ene er der god chance for at der også er plads til den anden. De er dog vidt forskellige ladningsmæssigt (2). Tyr er neutralt mens His kan være ladet ved sur pH. De vil altså være meget forskellige ved lav pH. Tyr har en OH-gruppe og His en NH-gruppe (ved neutral eller basisk pH) (3), og de har derfor begge mulighed for at danne hydrogenbindinger endda fra nogenlunde samme position i strukturen. Altså de to grupper sidder groft sagt i samme område af sidegrupperne.Tyr er anset for at være hydrofob pga benzen-ringen (4). His er mere hydrofil pga nitrogenerne i ringen, men ved neutral/basisk pH tror jeg ikke der er meget stor forskel på deres hydrofobicitet.

En laaaaang smørre, håber det giver lidt mening.