Enzym

kommer fuldstændig an på enzymet

det er bare generelt

Det er meget forskelligt fra enzym til enzym. Hvis vi foreksempel tager en kinase (f.eks. pyruvate kinase som omdanner phosphoenol pyruvate til pyruvate under dannelsen af ATP) kan man måle mængden af af ATP ved hjælp af et farvestof hvor intensiteten bliver målt i et spektrofotometer.

Du kan f.eks. lave 25 prøver hvor du lader hver reagerer 30 sekunder mere end den foregående (du starter reaktionen ved at tilsætte substrat og afslutter reaktionen ved at tilsætte en inhibitor i stor nok mængde). Til sidst kan du så lave en graph som viser sammenhænget mellem tid og omdannelse til produkt.

Du kan også lave mange andre forsøg (som alle foregår på nogenlunde samme måde) f.eks. kan du undersøge Vmax (tilsætte substrat i overflod), enzymets afhængighed af substrat koncentration (tilsæt substrat i forskellige koncentrationer) og meget meget mere.

hvad er vigtigt at beskrive hvis jeg nu skriver om din mulighed nummer 2(afsnit 2)

Er ikke sikker på hvad du mener? Det med farvning af ATP gælder for alle metoderne (måden man undersøger koncentrationen for dem alle sammen).

Er det forsøg du taler om substrat afhængigheden? Hvis det er den er det vigtigt du kommer ind omkring michael-menten's enzym kinetik.

Det er den med substratet ja.

Jeg ville opsætte ca. 20 prøver (mindst) og tilføre forskellige koncentrationer substrat. For at starte reaktionen ville jeg tilsætte enzymet og stoppe dem alle sammen efter at have været aktive i det samme interval (anpå effektivitet men måske ca. 1 minut, for et middelmådig "godt" enzym ). Derefter måle dem på spektrofotometer.

Orv og for at jeg ikke sidder her og fylder dig med løgn så husk at hurtig ikke er lig med et godt enzym. Et enzym kan være langsom af en grund. F.eks. er DNA polymerase et ret langsomt enzym men det er fordi at det korrekturlæser det den laver. Jo langsommere et enzym arbejder jo mere præcist arbejder det normalt.

okay, jeg skal også inddrage mine dataresultater