tertiær protein struktur

Hydrofobe interaktioner er når 2 hydrofobe stoffer binder således at vandmolekyler bliver eksluderet (altså der fjernes vandmolekyler fra deres overflade) og derved nås et lavere energi niveau. Tænk på det som når du hælder olie i et glas vand. Olien vil lægge sig i en klump for at have mindst mulig vand rundt om sig. (altså det vil skille i 2 faser)

Hvorfor nås der et lavere energiniv..

Edit:

Man kan sige: Den lavere energi nås ved at den energi der skal bruges til at have vandet bundet til noget hydrofobt ikke skal bruges mere fordi at det er noget hydrofobt der er bundet til noget hydrofobt.

Havde ikke lige set den anden del af dit spørgsmål. Molekyler er hydrofobe der hvor der ikke er polære grupper. Dette giver nogle aminosyrer som er hydrofobe, nogle der er hydrofile og nogle som er et sted midt i mellem. Du kan se en rankliste over polarity i denne tabel: http://www.proteinsandproteomics.org/content/free/tables_1/table08.pdf.

Hvis du har mange aminosyrer i træk som er hydrofobe vil der dannes en hydrofobisk patch, altså et område som er hydrofobt.Proteiner har tit både polære patches og hydrofobe patches. Nå men nu rambler jeg. sig hvis der er noget jeg ikke har svaret ordentligt på

Det med energi forstod jeg ikke...

Det jeg forstod: Når vi har 2 hydrofobe stoffer, så afskyr de vandmolekylerne fra overfladen og på den måde får de en lavere energi, fordi de på en eller anden måde ''smider'' energi væk i form af vand?

lyserød boks = upolære = hydrofob

hydrogenbindingen og ionbindingen er polær. Hvad er svovlbroen?

Så vidt jeg ved, så pakker de hydrobe-grupper sig ind i molekylet, hvorimod de hydrofile-grupper/polære-grupper vender udaf... jeg vil gætte på, at svovlforbindelsen er upolær eller midt i mellem+

Hvis vi snakker om et protein opløst i fx cytoplasma vil det normalt have et hydrofobt indre for at få den lavest mulige energi, ved den rigtige foldning (menende at det hydrofobe indre hjælper molekylet med at folde rigtigt). Svovlbindinger er ovre i en helt anden boldgade hvor hydrofobiciteten ikke er så vigtig men en disulfidbro er forholdsvis upolær da svovl har en elektronegativitet på ca. 2,58. Derimod er det rigtigt at disulfidbroer er med til at opretholde den rigtige struktur af proteinet.

Det der egentlig har betydning for hvilke områder der er hydrofobe og hydrofile (polære) er hvilke aminosyrer der er til stede (igen se tabel), hvis der fx er mange valine og tryptophan aminosyrer tæt vil det skabe en hydrofob patch, hvorimod hvis der er mange aspartate og glutamate vil der dannes en hydrofil patch.

jeg forstår :)

er disse aminosyrer essentielle:

Alanin
Arginin
 

endnu et spørgsmål... tilbage til det med energi

Vil det så sige, at når vi har en hydrofob aminosyrer, så har vi lavere energi, end hvis vi havde en hydrofil aminosyrer?

Essientielle aminosyrer:

Det er lovligt at google selv: http://da.wikipedia.org/wiki/Essentiel_aminosyre

Svaret til #9 er nej. Det handler om hvilke interaktioner de forskellige aminosyrer åbner op for.