enzym reaktion

Jeg kan lige indskyde, at enzymreaktionen faktisk ikke har nogen reaktionsorden mht. substratet.

Eftersom 1/v = K_M/v_max(1/[S]) + 1/v_max kan du også indskyde, at Lineweaver-Burk plot har den klare ulempe, at de værdier med den største betydning for bestemmelse af K_M og v_max tilægges mindst vægt. For at omgå dette problem er man i stigende grad gået over til at anvende fx Eadie-Hofstee eller Woolf-Hanes plot i stedet, hvor værdierne med størst vigtighed tilsvarende indgår med størst vægt.

Du kan også sammenligne dine beregnede værdier for K_M og v_max med tabelopslag med samme eller lignende enzymer.

hvordan kan du indskyde det med orden ?
Og hvad menes der med de værdier der er vigtigst ? :)
Har jeg forresten ret i det med at hvis man ønsker hurtigere omdannelse skal der tilsættes mere enzym.

Ad 1) For at en reaktion har en kemisk orden med hensyn til en reaktant, skal den aktuelle koncentration af reaktanten opløftet i vilkårlig reel parentes til en hver tid være ligefremt proportional med reaktionhastigheden. Det er ikke tilfældet ved Michaelis-Menten kinetik.

Ad 2) Vi betragter Lineweaver-Burk-ligningen

1/v = K_M/v_max(1/[S]) + 1/v_max

hvor vi afbilleder den reciprokke substratkoncentration mod den reciprokke reaktionshastighed. Det gør - som du nok selv har set - at data er ret ulige fordelt over måleintervallet. I højre del af LB -plottet er data ret spredt, mens data i den venstre del af LB-plottet er forholdsvis kompakt. Det er derfor de data i den højre del af grafen som bidrager klart mest til regressionslinjen, men det er samtidig disse data som representerer de lavere substratkoncentrationer (bemærk, at hvis [S]_a > [S]_b, så er 1/[S]_a < 1/[S]_b). Så selvom det typisk er målinger med lavest substratkoncentrationer som oftest er mest upræcise, så er det disse målinger som vægter højest når regressionslinjen indlægges.

Ad 3) Ja, øget enzymtilsætning øger tilsvarende reaktionshastigheden (til det punkt hvor enzymerne stadig er mættede med substrat). En fordobling af enzymmængden vil hermed kunne fordoble reaktionshastigheden.

tusinde tusinde tak !!!

Har jeg ikke ret i jeg ikke kan udtale mig om at Km er lav ? jeg har jo ikke noget at holde det op i mod? havde jo ellers skrevet at den var lav og substratbindingen derfor var effektiv. men det kan jeg vel ikke ?